Jueves, 05 Octubre 2017 07:25

El Nobel de Química, a creadores del microscopio crioelectrónico

Escrito por Dpa
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El inglés Richard Henderson, el estadunidense Joachim Frank y el suizo Jacques Dubochet El inglés Richard Henderson, el estadunidense Joachim Frank y el suizo Jacques Dubochet Foto Ap y Afp

 

De Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson, abrió una nueva era de la bioquímica

Gracias a él, los investigadores pueden congelar (...) las biomoléculas y visualizar procesos que nunca se habían observado, algo decisivo para el desarrollo de fármacos, señala jurado

 

El suizo Jacques Dubochet, el estadunidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson ganaron este miércoles el Nobel de Química por el desarrollo del microscopio crioelectrónico, que sirve para obtener imágenes en alta resolución de la estructura de diminutas biomoléculas en solución.

"El microscopio crioelectrónico simplifica y mejora el escaneo de las biomoléculas. Este método ha llevado a la bioquímica a una nueva era", señaló en Estocolmo la Academia de Ciencias de Suecia.

Gracias a él, "los investigadores pueden congelar (...) las biomoléculas y visualizar procesos que nunca se habían visto, algo decisivo para la comprensión básica de la química de la vida y para el desarrollo de fármacos", añadió.

"Nos abrieron un mundo nuevo", afirmó Peter Brzezinski, miembro del jurado. "Esas moléculas son muy pequeñas": si se les compara con el tamaño del hombre, son tan pequeñas como lo es el ser humano respecto de la Luna, ejemplificó. Esta técnica se ha utilizado recientemente para estudiar las biolmoléculas relacionadas con el virus del zika, que azotó Brasil y otros países, latinoamericanos. También podrá aplicarse en la lucha contra la resistencia a los antibióticos: permitirá estudiar las bacterias para desarrollar medicamentos contra las bacterias resistentes.

 
Evolución

 

La técnica es una evolución de la del microscopio electrónico, desarrollada en los años 30 y por la que Ernst Ruska recibió el Nobel de Física en 1986. Durante mucho tiempo se pensó que sólo podría utilizarse con materia inerte, ya que el potente rayo de electrones que utilizan destruye la biológica.

Sin embargo, Richard Henderson (Edimburgo 1945) consiguió en 1990 utilizar un microscopio electrónico para generar una imagen tridimensional de una proteína con una resolución atómica. Según el Comité Nobel, ese avance "mostró el potencial de esa tecnología".

Frank, estadunidense nacido en Alemania en 1940, logró que la tecnología pudiera generalizarse. Entre 1975 y 1986 desarrolló un método por el que las imágenes bidimensionales borrosas vistas por el microscopio electrónico son analizadas y mezcladas para formar una nítida estructura tridimensional.

Dubochet (Aigle, 1942) consiguió solucionar el problema de que las biomoléculas se secan y colapsan en el vacío que necesitan los microscopios electrónicos para funcionar. A principios de los años 80, el suizo Dubochet consiguió vitrificar agua: la enfrió tan rápidamente que se solidificó en forma líquida alrededor de la muestra biológica analizable. De esa forma es posible que las biomoléculas mantengan su forma natural incluso en el vacío. Tras esos descubrimientos, en 2013 se consiguió la resolución atómica y ahora los investigadores pueden reproducir la estructura tridimensional de las biomoléculas de forma rutinaria. Esta tecnología ha conseguido obtener imágenes precisas, por ejemplo, de la superficie del virus del zika o de las proteínas que provocan resistencia antibiótica. Frank, desde 2008 profesor en la Universidad de Columbia (Nueva York), aseguró sentirse "totalmente abrumado" por la noticia.

"Pensaba que las posibilidades de ganar un premio Nobel eran minúsculas", expresó por teléfono a los periodistas que cubrían la noticia en Estocolmo.

El científico de 77 años aseguró que sus moléculas preferidas son los ribosomas, las fábricas de proteínas de las células. Aseguró, también, que las aplicaciones prácticas de la tecnología que impulsó son "inmensas", aunque en el campo de la medicina llevará aun algunos años.

Henderson, de 72 años, dirige un laboratorio de biología molecular en Cambridge. La noticia le agarró lejos de su universidad debido a una conferencia, pero aseguró que lo celebrará el jueves con su equipo.

El suizo Dubochet, de 75 años, se doctoró en 1973 y actualmente es profesor honorario de biofísica en la Universidad de Lausana.

Los tres ganadores del Nobel se conocen bien y se alegraron al recibir la noticia, según explicó Peter Somfai, miembro del jurado Nobel. "Parecen una familia de químicos, simpática y alegre".

Cada premio está dotado alrededor 1.1 millón de dólares y la ceremonia de entrega tiene lugar el 10 de diciembre, coincidiendo con el aniversario de la muerte de su fundador, Alfred Nobel.

 


 

 

Técnica revolucionaria

 

 

De la Redacción

 

Rosario Muñoz Clares y Lilian González Segura, investigadoras de la Facultad de Química de la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), afirmaron que con el microscopio crioelectrónico, desarrollado por Jaques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson, se revolucionan los estudios de proteínas, al permitir tener imágenes de su comportamiento molecular en un nivel que antes era imposible.

Esto tendrá múltiples aplicaciones, pues puede contribuir al desarrollo de fármacos y vacunas, así como al mejoramiento de productos agrícolas.

Entre las aplicaciones más relevantes está el estudio para saber cómo ataca la salmonela a la célula; caracterizar proteínas que ofrecen resistencia a la quimioterapia y antibióticos; el análisis de complejos moleculares que alteran el ciclo circadiano, o bien, captar las reacciones de las proteínas fotosintéticas ante la luz.

Con esta innovación se simplifica y mejora la obtención de imágenes de biomoléculas. Esta técnica ha llevado la bioquímica a una nueva etapa, dijeron las investigadoras, en un comunicado de la UNAM.

“Se abre un amplio horizonte para conocer más a fondo la estructura de las proteínas, que hasta ahora no eran fáciles de abordar con lo que teníamos.

Estudiarlas y conocer su estructura a nivel atómico en detalle ahora es posible, señaló Muñoz Clares, responsable del Laboratorio de Estructura, Función y Evolución de Proteínas.

González Segura dijo que si uno conoce bien la estructura y cómo está su arreglo atómico, entonces se puede manipular directamente sobre el sitio que nos interese.

 

 

Información adicional

  • Autor: Dpa
  • Región: Internacional
  • Fuente: La Jornada
Visto 449 veces Modificado por última vez en Jueves, 05 Octubre 2017 08:28

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